de double-reciproque vergelijking wordt verkregen door de reciproke van beide zijden van de vergelijking Michaelis-Menten. De dubbel-wederkerige (ook bekend als de Lineweaver-Burk) plot wordt gecreëerd door het plotten van de inverse beginsnelheid (1/V0) als functie van de inverse van de substraatconcentratie (1/). De Vmax kan nauwkeurig worden bepaald en KM kan dus ook nauwkeurig worden bepaald omdat er een rechte lijn wordt gevormd. De helling van de resulterende lijn is KM / Vmax, de Y-as is 1 / Vmax en de x-as is -1/KM. Met behulp van de Michaelis-mentenvergelijking is de Vmax een asymptoot en kan dus alleen worden benaderd, waardoor de KM, die Vmax/2 is, niet nauwkeurig kan worden bepaald. Deze plot is een nuttige manier om bepaalde verschillende remmers zoals competitief, niet-competitief en niet-competitief.
voor competitieve inhibitoren concurreert de inhibitor met het substraatmolecuul om zich aan de bindingsplaats te binden. Bijgevolg zal de KM toenemen zonder de Vmax-waarde te veranderen. Dit betekent dat de twee grafieken dezelfde y-as hebben als hieronder. De nieuwe X-intercept kan echter nogal ongrijpbaar zijn. Voor dit type remmers, is een hogere concentratie van het substraat nodig om de helft van de actieve plaatsen bezet te krijgen. Daarom zal KM2 groter zijn dan KM1. Dit vertaalt zich in een hogere wederkerige waarde van KM1 dan die van KM2. Het X-snijpunt heeft echter het negatieve teken ervoor, dus op de grafiek moet het naar rechts bewegen ten opzichte van het vorige snijpunt. Om dit op de dubbele wederkerige plot te tonen, zal de helling toenemen om de sterkte van de bindende concurrerende inhibitor te tonen. Terwijl de helling toeneemt met de aanwezigheid van de inhibitor, blijft de Y-onderschepping hetzelfde in aanwezigheid en afwezigheid van de inhibitor.
voor niet-competitieve remmers bindt de remmer alleen aan een enzym-substraat complex; daarom is het niet concurreren met het substraat voor de bindingsplaats. Bijgevolg nemen zowel de KM-als de Vmax-waarden af. Bijgevolg moet de wederkerige waarde van de nieuwe Vmax op een hogere positie op de as liggen, omdat een breuk groter wordt wanneer de noemer kleiner wordt. De nieuwe Wederzijdse waarde van KM zal naar links bewegen en de verklaring moet vergelijkbaar zijn met die van concurrerende inhibitor. Om dit op een dubbele wederkerige plot aan te tonen, zal de helling hetzelfde blijven alsof het enzym niet aan de inhibitor gebonden was, maar de x-as onderschepping zal afnemen. De dubbele wederkerige plot voor enzym met en zonder niet-competitieve inhibitor zal twee parallelle lijnen zijn.
voor niet-concurrerende inhibitors kan de inhibitor zich aan het enzym binden voordat het substraat zich aan de bindingsplaats kan binden. Het hoeft niet te wachten tot het enzym een enzym-substraat complex wordt om zich aan het enzym te binden. De remming zal een daling van de Vmax-waarde veroorzaken terwijl de KM niet wordt beïnvloed. Dit betekent dat de waarde van -1/KM hetzelfde blijft voor de twee lijnen, terwijl de nieuwe waarde van 1/Vmax hoger is ten opzichte van de vorige. Om dit te laten zien op een dubbel reciproque plot, zal de afname in Vmax de Y-ordinaat verhogen met een grotere helling.