AlphaFold: a solution to a 50-year-old grand challenge in biology / DeepMind

we hebben ook tekenen gezien dat voorspelling van de eiwitstructuur nuttig zou kunnen zijn bij toekomstige pogingen om een pandemie te bestrijden, als een van de vele instrumenten die door de wetenschappelijke gemeenschap zijn ontwikkeld. Eerder dit jaar voorspelden we verschillende eiwitstructuren van het SARS-CoV – 2 virus, waaronder ORF3a, waarvan de structuren voorheen onbekend waren. Bij CASP14 voorspelden we de structuur van een ander coronavirus-eiwit, ORF8. Indrukwekkend snel werk van experimentalisten heeft nu de structuren van zowel ORF3a als ORF8 bevestigd. Ondanks hun uitdagende aard en het hebben van zeer weinig verwante sequenties, bereikten we een hoge mate van nauwkeurigheid op beide van onze voorspellingen in vergelijking met hun experimenteel bepaalde structuren.naast het versnellen van het begrip van bekende ziekten, zijn we enthousiast over het potentieel voor deze technieken om de honderden miljoenen eiwitten te verkennen waarvoor we momenteel geen modellen hebben – een enorm terrein van onbekende biologie. Aangezien DNA de aminozuursequenties specificeert die eiwitstructuren omvatten, heeft de genomicarevolutie het mogelijk gemaakt om eiwitsequenties uit de natuurlijke wereld op massale schaal te lezen – met 180 miljoen eiwitsequenties en tellen in de Universele Eiwitdatabase (UniProt). In tegenstelling, gezien het experimentele werk nodig om van opeenvolging aan structuur te gaan, zijn slechts rond 170.000 eiwitstructuren in de Eiwitdatabank (PDB). Onder de onbekende eiwitten kunnen er een aantal zijn met nieuwe en opwindende functies en – net zoals een telescoop ons helpt dieper in het onbekende universum te kijken – kunnen technieken als AlphaFold ons helpen ze te vinden.

het ontsluiten van nieuwe mogelijkheden

AlphaFold is een van onze belangrijkste vorderingen tot nu toe, maar zoals bij alle wetenschappelijke onderzoeken zijn er nog veel vragen te beantwoorden. Niet elke structuur die we voorspellen zal perfect zijn. Er is nog veel te leren, waaronder hoe meerdere eiwitten complexen vormen, hoe ze interageren met DNA, RNA of kleine moleculen, en hoe we de precieze locatie van alle aminozuurzijketens kunnen bepalen. In samenwerking met anderen valt er ook veel te leren over hoe deze wetenschappelijke ontdekkingen het beste kunnen worden gebruikt bij de ontwikkeling van nieuwe geneesmiddelen, manieren om het milieu te beheren en meer.

voor ons allen die werken aan computer-en machine learning-methoden in de wetenschap, demonstreren systemen zoals AlphaFold het verbluffende potentieel voor AI als een hulpmiddel om fundamentele ontdekkingen te helpen. Net zoals Anfinsen 50 jaar geleden een uitdaging uitlegde die de wetenschap toen niet kon bereiken, zijn er veel aspecten van ons universum die onbekend blijven. De vandaag aangekondigde vooruitgang geeft ons nog meer vertrouwen dat AI een van de meest bruikbare instrumenten van de mensheid zal worden in het uitbreiden van de grenzen van de wetenschappelijke kennis, en we kijken uit naar de vele jaren van hard werken en ontdekking in het verschiet!

tot we een paper over dit werk hebben gepubliceerd, gelieve te citeren:

Hoge Nauwkeurigheid Eiwit Structuur van de Voorspelling met Behulp van Diep Leren

John Jumper, Richard Evans, Alexander Pritzel, Tim Green, Michael Figurnov, Kathryn Tunyasuvunakool, Olaf Ronneberger, Russ Bates, Augustin Žídek, Alex Bridgland, Clemens Meyer, Simon, Een Kohl, Anna Potapenko, Andrew J Ballard, Andrew Cowie, Bernardino Romera-Paredes, Stanislav Nikolov, Rishub Jain, Jonas Adler, Trevor Terug, Stig Petersen, David Reiman, Martin Steinegger, Michalina Pacholska, David Zilver, Oriol Vinyals, Andrew W Senior, Koray Kavukcuoglu, Pushmeet Kohli, Demis Hassabis.

in Fourteenth Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction (Abstract Boek), 30 November – 4 December 2020. Hier vandaan gehaald.

We staan aan het begin van het onderzoeken hoe andere groepen het beste onze structuurvoorspellingen kunnen gebruiken, naast het voorbereiden van een peer-reviewed paper voor publicatie. Hoewel ons team niet in staat zal zijn om te reageren op elke vraag, als AlphaFold relevant kan zijn voor uw werk, stuur dan een paar regels over het aan [email protected] we nemen contact op als er ruimte is voor verdere verkenning.

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *