Lineweaver-Burke plot
Den Gjensidige Av Begge Sider Av Michaelis-Menten Ligningen. Den dobbel-gjensidige (Også kjent Som Lineweaver-Burk) plottet er opprettet ved å plotte den inverse starthastigheten (1 / V0) som en funksjon av den inverse av substratkonsentrasjonen (1/). Vmax kan bestemmes nøyaktig og DERMED KM kan også bestemmes med nøyaktighet fordi en rett linje dannes. Hellingen til den resulterende linjen ER KM / Vmax, y-avskjæringen er 1 / Vmax, og x-avskjæringen er -1 / KM. Ved Hjelp Av Michaelis-Menten-ligningen er Vmax en asymptote og kan dermed bare tilnærmes, OG SOM ET resultat KAN KM, Som Er Vmax / 2, ikke bestemmes nøyaktig. Denne plottet er en nyttig måte å bestemme forskjellige inhibitorer som konkurransedyktig, konkurransedyktig og ikke-konkurransedyktig.
Konkurrerende Inhibitorer for konkurrerende inhibitorer konkurrerer inhibitoren med substratmolekylet for å binde seg til bindingsstedet. FØLGELIG VIL KM øke uten å endre vmax-verdien. Dette betyr at de to grafene vil ha samme y-intercept som vist nedenfor. Men den nye x-intercept kan være ganske unnvikende. For denne typen inhibitorer er det nødvendig med en høyere konsentrasjon av substratet for å få halvparten av de aktive stedene okkupert. DERFOR VIL KM2 være større ENN KM1. Dette oversetter til en høyere gjensidig verdi AV KM1 enn KM2. Men x-skjæringspunktet har det negative tegnet foran det, og dermed på grafen må det bevege seg til høyre i forhold til forrige skjæringspunkt. For å vise dette på den doble gjensidige plottet, vil skråningen øke for å vise styrken til den bindende konkurrerende inhibitoren. Mens hellingen øker med tilstedeværelsen av inhibitoren, forblir y-avskjæringen den samme i nærvær og fravær av inhibitoren.
for ukompetitive hemmere vil inhibitoren bare binde seg til et enzym-substratkompleks; derfor konkurrerer det ikke med substratet for bindingsstedet. FØLGELIG reduseres BÅDE KM-og Vmax-verdiene. Følgelig bør den gjensidige verdien av den nye Vmax være i en høyere posisjon på aksen, da en brøkdel blir større når nevnen blir mindre. DEN nye gjensidige verdien AV KM vil bevege seg til venstre, og forklaringen skal være lik den for konkurransedyktig inhibitor. For å vise dette på en dobbel gjensidig plot, vil skråningen forbli den samme som om enzymet ikke var bundet til inhibitoren, men x-aksen avskjæring vil avta. Den doble gjensidige plot for enzym med og uten konkurransehemmende inhibitor vil være to parallelle linjer.
for ikke-konkurrerende hemmere kan inhibitoren binde seg til enzymet før substratet kan binde seg til bindingsstedet. Det trenger ikke å vente på at enzymet blir et enzym-substratkompleks for å binde seg til enzymet. Hemming vil føre til en reduksjon I vmax verdi mens KM er upåvirket. Dette betyr at verdien på -1 / KM forblir den samme for de to linjene, mens den nye verdien på 1 / Vmax er høyere i forhold til den forrige. For å vise dette på en dobbel gjensidig tomt, vil nedgangen I Vmax øke y-avskjæringen med en større skråning.