AlphaFold: en løsning på en 50 år gammel stor utfordring i biologi /DeepMind

Vi har også sett tegn på at proteinstruktur prediksjon kan være nyttig i fremtidig pandemi respons innsats, som en av mange verktøy utviklet av det vitenskapelige samfunn. Tidligere i år spådde vi flere proteinstrukturer AV sars-CoV-2-viruset, inkludert ORF3a, hvis strukturer tidligere var ukjente. PÅ CASP14 spådde vi strukturen til et annet coronavirusprotein, ORF8. Imponerende rask arbeid av eksperimentalister har nå bekreftet strukturer Av Både ORF3a OG ORF8. Til tross for deres utfordrende natur og har svært få relaterte sekvenser, oppnådde vi en høy grad av nøyaktighet på begge våre spådommer i forhold til deres eksperimentelt bestemte strukturer.I tillegg til å akselerere forståelsen av kjente sykdommer, er vi begeistret for potensialet for disse teknikkene for å utforske de hundrevis av millioner proteiner vi for øyeblikket ikke har modeller for – et stort terreng av ukjent biologi. SIDEN DNA spesifiserer aminosyresekvensene som består av proteinstrukturer, har genomics revolution gjort det mulig å lese proteinsekvenser fra den naturlige verden i massiv skala – med 180 millioner proteinsekvenser og telling i Universal Protein database (UniProt). I motsetning til dette, gitt det eksperimentelle arbeidet som trengs for å gå fra sekvens til struktur, er bare rundt 170.000 proteinstrukturer i Proteindatabanken (PDB). Blant de ubestemte proteinene kan det være noen med nye og spennende funksjoner, og akkurat som et teleskop hjelper oss med å se dypere inn i det ukjente universet, kan teknikker som AlphaFold hjelpe oss med å finne dem.

Låse opp nye muligheter

AlphaFold er en av våre viktigste fremskritt hittil, men som med all vitenskapelig forskning er det fortsatt mange spørsmål å svare på. Ikke alle strukturer vi forutsier vil være perfekte. Det er fortsatt mye å lære, inkludert hvordan flere proteiner danner komplekser, hvordan DE samhandler MED DNA, RNA eller små molekyler, og hvordan vi kan bestemme den nøyaktige plasseringen av alle aminosyre sidekjeder. I samarbeid med andre er det også mye å lære om hvordan man best kan bruke disse vitenskapelige funnene i utviklingen av nye medisiner, måter å håndtere miljøet og mer.for alle oss som jobber med beregnings-og maskinlæringsmetoder i vitenskapen, demonstrerer systemer som AlphaFold det fantastiske potensialet FOR AI som et verktøy for å hjelpe grunnleggende funn. Akkurat som For 50 år Siden la Anfinsen ut en utfordring langt utenfor vitenskapens rekkevidde på den tiden, er det mange aspekter av vårt univers som forblir ukjente. Fremdriften annonsert i dag gir oss ytterligere tillit til AT AI vil bli et av menneskehetens mest nyttige verktøy for å utvide grensene for vitenskapelig kunnskap, og vi ser frem til de mange årene med hardt arbeid og oppdagelse fremover!

inntil vi har publisert et papir om dette arbeidet, vennligst oppgi:John Jumper, Richard Evans, Alexander Pritzel, Tim Green, Michael Figurnov, Kathryn Tunyasuvunakool, Olaf Ronneberger, Russ Bates, Augustin@dek, Alex Bridgland, Clemens Meyer, Simon A A Kohl, Anna Potapenko, Andrew J Ballard, Andrew Cowie, Bernardino Romera-Paredes, Stanislav Nikolov, Rishub Jain, Jonas Adler, Alexander Pritzel, Tim Green trevor back, stig petersen, David Reiman, martin Steinegger, michalina pacholska, David Silver, Oriol Vinyals, Andrew W Senior, Koray Kavukcuoglu, Pushmeet Kohli, Demis Hassabis.

I Fjortende Kritisk Vurdering Av Teknikker For Proteinstruktur Prediksjon (Abstrakt Bok), 30 November – 4 desember 2020. Hentet herfra.

Vi er helt i begynnelsen av å utforske hvordan vi best kan gjøre det mulig for andre grupper å bruke våre strukturspådommer, sammen med å forberede et peer-reviewed papir for publisering. Selv om teamet vårt ikke vil kunne svare på alle forespørsler, hvis AlphaFold kan være relevant for arbeidet ditt, vennligst send inn noen linjer om det til [email protected] Vi tar kontakt hvis det er rom for videre utforskning.

Legg igjen en kommentar

Din e-postadresse vil ikke bli publisert. Obligatoriske felt er merket med *