Le Microenvironnement extracellulaire
La formation de l’émail suit le processus général de biominéralisation médié par la matrice organique, ce qui signifie que les composants protéiques dans l’espace extracellulaire contrôlent l’initiation, l’orientation et l’emballage des cristaux. Le moment de l’expression et de la sécrétion des protéines et des protéinases requises est bien contrôlé par divers gènes et voies de signalisation. Ce processus se produit dans un microenvironnement clos, isolé du sang circulant et situé dans l’espace extracellulaire entre les cellules épithéliales colonnaires (les améloblastes) et la dentine sous-jacente formée par les cellules odontoblastiques. Le développement de l’émail (amélogenèse) est le résultat d’une série d’activités cellulaires complexes et programmées.2 Les événements cellulaires, chimiques et physiologiques impliqués dans la formation de l’émail dentaire sont dynamiques et se produisent à différents stades. Celles-ci vont du stade sécrétoire où les cellules sécrètent la majorité des protéines et des protéinases nécessaires à la minéralisation au stade de maturation où la dégradation massive des protéines permet la croissance simultanée de cristaux pour remplir l’espace laissé par les protéines. Ces deux étapes sont séparées par l’étape de transition, lorsque la sécrétion de protéines diminue et que la croissance des cristaux augmente. Les événements extracellulaires critiques comprennent l’auto-assemblage des protéines, le traitement par étapes des protéines par des enzymes spécifiques, le transport des ions et le contrôle du pH local.3 Ces événements dynamiques transforment la matrice qui est composée à 70% d’eau et de matières organiques (principalement des protéines) avec seulement 30% de minéraux en poids en une structure hautement organisée qui est à plus de 99% inorganique (principalement des cristaux d’hydroxyapatite de calcium). Les plus petites unités inorganiques — les cristaux d’apatite — se développent en longueur au stade sécrétoire et se développent principalement en largeur et en épaisseur aux stades de transition et de maturation.
La protéine structurale majeure de la matrice organique est l’amélogénine, qui constitue plus de 90% de la teneur en protéines. La deuxième protéine la plus abondante est l’améloblastine, qui possède des propriétés d’adhésion cellulaire et contrôle très probablement la différenciation cellulaire des améloblastes. Une autre protéine trouvée en quantités beaucoup plus petites est l’émaméline, qui contrôlerait également la nucléation et la croissance de l’apatite en conjonction avec l’amélogénine. Les protéinases, telles que la métalloprotéinase matricielle MMP-20 et KLK4, agissent pour traiter et dégrader l’amélogénine et d’autres protéines de l’émail à différents stades de l’amélogenèse.4
Outre le calcium, le fluorure et le phosphate, l’environnement extracellulaire contient d’autres ions tels que le sodium, le magnésium, le potassium, le chlorure et le bicarbonate. Ces ions pénètrent par les vaisseaux sanguins à la surface des cellules des organes de l’émail. Grâce à un mouvement contrôlé ou peut-être facilité, ces ions doivent traverser une distance de 50 µm à 100 µm (deux ou trois couches cellulaires différentes) pour se déplacer du flux sanguin à la surface de l’émail en développement.
Les cristaux d’apatite d’émail incorporent du sodium, du magnésium, du potassium, du fluorure, du carbonate et de l’hydrogénophosphate (HPO4)-3 dans leurs structures. L’un des ions les plus importants incorporés dans la structure de l’apatite de l’émail est le fluorure. Le fluorure remplace les ions hydroxyle dans l’apatite et stabilise le réseau à la suite de liaisons hydrogène avec les ions OH-voisins. La fluorohydroxyapatite résultante est moins soluble que l’hydroaxyapatite, a une meilleure cristallinité et est moins sensible à la dissolution acide et à la progression des caries. L’absorption de fluorure se produit principalement pendant l’étape de transition / maturation et se poursuit après la cessation de la sécrétion des améloblastes. La surface de l’émail absorbe également le fluorure du liquide tissulaire environnant avant l’éruption de la dent. Cependant, une consommation excessive de fluorure pendant le développement de l’émail entraîne la formation d’émail fluoré ou marbré.5 Comme une acidité significative est générée dans le microenvironnement de la matrice extracellulaire de l’émail après la précipitation de l’hydroxyapatite de l’émail, la fonction tampon du pH dans le système est critique lorsque la croissance progressive et rapide des cristaux d’émail se produit pendant la maturation de l’émail. Le bicarbonate est un autre composant essentiel du liquide d’émail impliqué dans le tampon de l’environnement extracellulaire.
Pendant tout le processus d’amélogenèse, qui commence chez l’homme au cours du troisième trimestre de la grossesse, les améloblastes passent par une série d’étapes de différenciation caractérisées par des modifications de la morphologie et de la fonction cellulaires. Une fois que l’émail est entièrement minéralisé et que la matrice organique est dégradée et enlevée — 6 mois après la naissance chez l’homme — les améloblastes cessent de fonctionner et subissent une régression. Ils rétrécissent considérablement et dans la cavité buccale peuvent entraîner des caries dentaires et / ou une érosion dentaire.7 Les caries et l’érosion sont le résultat de la perte de minéraux émaillés due à un environnement acide, tandis que la formation de carries implique spécifiquement la présence de bactéries.
En plus de la possibilité de tels dommages, la formation d’émail peut également être défectueuse dès les premiers stades de développement en raison de mutations dans les produits du gène améloblaste. Le résultat est un dysfonctionnement de l’une des protéines ou protéinases responsables du contrôle des processus de formation des minéraux et de l’organisation et du traitement de la matrice organique. Une mutation dans l’un des gènes codant pour l’amélogénine, l’émaméline, le MMP-20 ou le KLK4 conduit à l’une des maladies héréditaires de la malformation de l’émail appelée amélogenèse imparfaite.4 Selon la protéine affectée et le stade de développement impliqué, l’émail défectueux peut être mince (hypoplastique) ou avoir une épaisseur normale mais une structure molle (hypominéralisée).