Que sont les anticorps et Quels sont les antigènes?
Les anticorps sont de grandes glycoprotéines également appelées immunoglobulines (Ig) qui sont produites, exprimées à la surface cellulaire et sécrétées par les cellules immunitaires, en particulier les lymphocytes B. Les anticorps reconnaissent les microorganismes envahisseurs étrangers en se liant spécifiquement aux protéines ou antigènes d’un agent pathogène, facilitant leur neutralisation et leur destruction. Les antigènes sont classiquement définis comme toute substance étrangère qui provoque une réponse immunitaire. La spécificité des anticorps pour un antigène donné est soulignée par sa structure unique, qui permet la liaison de l’antigène avec une grande précision. Parce que les anticorps sont très spécifiques, ils servent d’outils très utiles dans la recherche scientifique pour élucider la localisation, l’abondance et la fonction des protéines dans les systèmes biologiques dynamiques.
D’où Viennent Les anticorps ?
Le rôle principal du système immunitaire est de conférer une protection contre les agents pathogènes étrangers / infectieux et les lésions tissulaires. Il se compose de deux branches principales: l’immunité innée (non spécifique) et l’immunité adaptative (acquise). La production et la sécrétion d’anticorps dépendent des cellules appartenant à la branche de l’immunité adaptative.
Le système immunitaire inné
- S’appuie sur des barrières physiques (par exemple, couche de mucus, épithélium intact et cils battants) et chimiques (par exemple, peptides antimicrobiens, pH faible et enzymes hydrolytiques) pour prévenir les infections et les blessures.
- Fournit une réponse générique ou non spécifique rapide aux antigènes dérivés d’agents pathogènes ou de dommages, communément appelés modèles moléculaires associés aux agents pathogènes (PAMP) et modèles moléculaires associés aux dommages (DAMP). Ces réponses sont médiées par des interactions avec des récepteurs de type Toll (TLR).
- Implique des réponses solubles (par exemple, cytokines/chimiokines et facteurs du complément) et cellulaires (par exemple, cellules phagocytaires, tueuses et présentatrices d’antigènes).
Système immunitaire adaptatif
- Fournit une réponse immunitaire spécifique à l’agent pathogène par l’activation des récepteurs lymphocytaires (récepteurs des lymphocytes T et récepteurs de l’antigène des lymphocytes B).
- Implique des réponses cellulaires médiées par les lymphocytes T effecteurs et des anticorps produits par les lymphocytes B.
- Entraîne une mémoire immunitaire à des antigènes spécifiques qui peuvent être rappelés lors d’une nouvelle exposition pour une réponse plus rapide et plus efficace.
Production d’anticorps par le Système immunitaire adaptatif
Le système immunitaire adaptatif a évolué pour générer des réponses précises aux agents pathogènes et à d’autres substances étrangères. Les principaux effecteurs des réponses immunitaires cellulaires et humorales adaptatives sont les lymphocytes T et B, respectivement. Les lymphocytes B se développent à partir de cellules souches hématopoïétiques de la moelle osseuse qui donnent naissance à des IgM immatures exprimant des cellules B. Après la migration vers la rate, les cellules B immatures se différencient en cellules B matures ou naïves qui expriment à la fois des types d’immunoglobulines liées à la membrane IgM et IgD. Les cellules B matures circulent de manière périphérique à travers le système lymphatique où elles interagissent avec des antigènes étrangers. Une fois qu’une cellule B naïve rencontre un antigène, son activation peut donner naissance à une cellule B plasmatique ou à une cellule B mémoire. Les cellules mémoire B ont des anticorps liés à la surface, tandis que les cellules plasmatiques B sécrètent des anticorps spécifiques de l’antigène activateur. Les cellules mémoire B sont rapidement activées lors de la réexposition au même antigène, ce qui fournit une réponse plus rapide et plus efficace.
Quel est le Type d’anticorps ou d’immunoglobuline?
Structure des anticorps
Tous les anticorps partagent la même structure de base qui consiste en quatre chaînes polypeptidiques, deux chaînes légères (chaînes L) et deux chaînes lourdes (chaînes H), maintenues ensemble par des liaisons disulfures. Ces quatre chaînes polypeptidiques forment une molécule symétrique généralement représentée en forme de » Y » et composée de deux moitiés identiques portant chacune des sites de liaison à l’antigène identiques. Sur la base de la variabilité de la séquence des acides aminés, deux régions principales (variable et constante) sont identifiables au sein de chaque chaîne polypeptidique d’anticorps. Ces régions sont généralement représentées comme une lumière variable (VL), une lumière constante (CL), une lumière lourde variable (VH) et une lumière lourde constante (CH). Les anticorps diffèrent le plus dans leur séquence d’acides aminés au niveau de leurs régions variables, ce qui souligne leur spécificité antigénique. Les sites de liaison à l’antigène sont formés à partir des terminaux aminés ou des régions variables des chaînes lourdes (VH) et légères (VL).
La région de liaison à l’antigène fragmentaire ou Fab est formée par la chaîne légère complète (VL et CL) et par la région variable complète (VH) de la chaîne lourde et une partie de sa région constante (CH). La région cristallisable du fragment ou Fc est constituée uniquement de chaînes lourdes constantes (CH).
Classe d’anticorps
Les molécules d’anticorps ont l’un des deux types de chaîne légère, lambda (λ) ou kappa (κ). Le type de chaîne légère de l’anticorps n’est pas associé à des différences dans la fonction de l’anticorps au-delà de la spécificité de l’antigène. En revanche, la composition de la chaîne lourde d’un anticorps détermine diverses propriétés fonctionnelles telles que son interaction avec d’autres protéines (liaison au récepteur Fc), l’activation du complément, l’avidité et la demi-vie. Les principales classes de chaînes lourdes chez les mammifères sont m, d, g, a et e, qui déterminent les classes d’anticorps ou les isotypes IgM, IgD, IgG, IgA etgE, respectivement. L’IgM est le principal isotype d’anticorps présent lors d’une réponse immunitaire primaire. L’isotype de l’anticorps IgG prédomine pendant les réponses immunitaires secondaires et est l’anticorps circulant le plus courant dans le système immunitaire. Les isotypes d’anticorps diffèrent par leur structure et leurs fonctions immunologiques.
| Classe d’anticorps | Classe de Chaîne lourde | Poids moléculaire (kDa) | % d’Anticorps sériques totaux | Propriétés fonctionnelles |
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μ(mu) | 900 | 6 |
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γ (gamma) | 150 | 80 |
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α(alpha) | 385 | 13 |
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ε(epsilon) | 200 | 0.002 |
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δ(delta) | 180 | 1 |
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Liaison aux anticorps: Interactions antigéniques des anticorps
Mécanismes d’action des anticorps
La fonction d’un anticorps dans le système immunitaire est de lier et d’éliminer spécifiquement les particules étrangères. Les anticorps peuvent éliminer les antigènes étrangers par plusieurs mécanismes.
Neutralisation – La liaison aux anticorps sert à neutraliser les particules étrangères empêchant l’interaction avec les cellules et les dommages cellulaires et l’invasion qui en découlent.
Opsonisation – Les anticorps peuvent agir comme des marqueurs qui recrutent des médiateurs cellulaires immunitaires pour éliminer les substances étrangères par phagocytose.
Les anticorps du complément peuvent enrober des particules étrangères et activer le système du complément conduisant à une lyse directe de la substance étrangère ou induisant davantage son opsonisation.
Quelle est la différence entre l’affinité des anticorps et l’avidité?
Les anticorps se lient de manière réversible à des régions ou des épitopes uniques au sein d’antigènes spécifiques par de faibles interactions non covalentes comprenant des liaisons hydrogène, ionique, hydrophobe et Van der Waals. La force ou l’affinité de la liaison aux anticorps est déterminée par la force nette des interactions faibles entre un seul site de liaison aux anticorps et son épitope.
Les antigènes peuvent être multivalents, ce qui fait référence à la présence de plusieurs épitopes identiques par antigène. Les antigènes multivalents peuvent interagir avec de multiples sites de liaison aux anticorps. Pour une molécule d’anticorps donnée, son avidité est définie par la force nette de toutes les interactions avec un antigène. Des anticorps tels que les IgG, lesgE et les IgD lient leurs épitopes avec une affinité plus élevée que les anticorps IgM. Cependant, chaque molécule d’IgM peut interagir avec jusqu’à dix épitopes par antigène et donc avoir une plus grande avidité. En raison de sa haute affinité, l’isotype d’anticorps IgG est le type d’anticorps le plus couramment utilisé dans les méthodes de biologie moléculaire et cellulaire.
En quoi les anticorps Polyclonaux et Monoclonaux Sont-ils différents?
Au cours d’une réponse immunitaire à une substance étrangère, l’activation des lymphocytes B entraîne leur expansion et la formation de lymphocytes B plasmatiques qui sécrètent des anticorps spécifiques à l’antigène. Cependant, les antigènes sont structurellement complexes et se composent de multiples déterminants antigéniques ou épitopes. Dans un antigène donné, une cellule B reconnaîtra l’un des nombreux épitopes, et différents clones de cellules B sécréteront des anticorps spécifiques à différents épitopes au sein du même antigène. Les anticorps sécrétés par les cellules B du même clone sont des anticorps monoclonaux car ils se lient spécifiquement au même épitope. Cependant, la réponse humorale globale contient des anticorps sécrétés par plusieurs types de clones de cellules B et est naturellement polyclonale. Les anticorps sécrétés par les cellules B se trouvent principalement dans la fraction sérique du sang, et le sérum contenant des anticorps spécifiques à l’antigène est souvent appelé antisérum.
Les anticorps monoclonaux et polyclonaux sont des outils puissants qui facilitent l’analyse de processus biologiques complexes. Plusieurs avantages et inconvénients sont associés à chaque type d’anticorps lorsqu’il est utilisé comme outil de biologie moléculaire.
Comment choisir entre Anticorps Polyclonal et Anticorps monoclonal
Sélectionner des références
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