¿Qué son los anticuerpos y Qué son los Antígenos?
Los anticuerpos son glicoproteínas grandes, también conocidas como inmunoglobulinas (Ig), que son producidas, expresadas en la superficie celular y secretadas por las células inmunitarias, específicamente los linfocitos B. Los anticuerpos reconocen microorganismos invasores extraños al unirse específicamente a las proteínas o antígenos de un patógeno, facilitando su neutralización y destrucción. Los antígenos se definen clásicamente como cualquier sustancia extraña que provoca una respuesta inmunitaria. La especificidad del anticuerpo para cualquier antígeno dado se destaca por su estructura única, que permite la unión del antígeno con alta precisión. Debido a que los anticuerpos son altamente específicos, sirven como herramientas muy útiles en la investigación científica para dilucidar la ubicación, la abundancia y la función de las proteínas en los sistemas biológicos dinámicos.
Donde los Anticuerpos Vienen?
El papel principal del sistema inmunitario es conferir protección contra patógenos extraños/infecciosos y lesiones tisulares. Consta de dos ramas principales: inmunidad innata (inespecífica) y adaptativa (adquirida). La producción y secreción de anticuerpos depende de las células que pertenecen a la rama de inmunidad adaptativa.
El sistema inmunitario innato
- Depende de barreras físicas (por ejemplo, capa de moco, epitelio intacto y cilios palpitantes) y barreras químicas (por ejemplo, péptidos antimicrobianos, pH bajo y enzimas hidrolíticas) para prevenir infecciones y lesiones.
- Proporciona una respuesta genérica o inespecífica rápida a los antígenos derivados de patógenos o daños, comúnmente conocidos como patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs) y patrones moleculares asociados a daños (DAMPS). Estas respuestas están mediadas por interacciones con receptores tipo Toll (TLR).
- Implica respuestas solubles (por ejemplo, citoquinas/quimioquinas y factores de complemento) y celulares (por ejemplo, células fagocíticas, citoquinas y presentadoras de antígenos).
El sistema inmunitario adaptativo
- Proporciona una respuesta inmunitaria específica para patógenos mediante la activación de los receptores de linfocitos (receptores de células T y receptores de antígenos de células B).
- Implica respuestas celulares mediadas por linfocitos T efectores y anticuerpos producidos por linfocitos B.
- Da como resultado una memoria inmune a antígenos específicos que se pueden recuperar al volver a exponerse para una respuesta más rápida y efectiva.
Producción de anticuerpos por el Sistema Inmunitario Adaptativo
El sistema inmunitario adaptativo ha evolucionado para generar respuestas ajustadas a patógenos y otras sustancias extrañas. Los principales efectores de las respuestas inmunitarias adaptativas celulares y humorales son los linfocitos T y B, respectivamente. Los linfocitos B se desarrollan a partir de células madre hematopoyéticas en la médula ósea que dan lugar a células B inmaduras que expresan IgM. Después de la migración al bazo, las células B inmaduras se diferencian en células B maduras o naïve que expresan los tipos de inmunoglobulinas unidas a la membrana IgM e IgD. Las células B maduras circulan periféricamente a través del sistema linfático, donde interactúan con antígenos extraños. Una vez que una célula B naïve encuentra un antígeno, su activación puede dar lugar a una célula B plasmática o una célula B de memoria. Las células B de memoria tienen anticuerpos unidos a la superficie, mientras que las células B del plasma secretan anticuerpos específicos para el antígeno activador. Las células de memoria B se activan rápidamente al volver a exponerse al mismo antígeno, lo que proporciona una respuesta más rápida y efectiva.
¿Qué es el tipo de Anticuerpo o Inmunoglobulina?
Estructura de anticuerpos
Todos los anticuerpos comparten la misma estructura básica que consiste en cuatro cadenas de polipéptidos, dos cadenas ligeras (cadenas L) y dos cadenas pesadas (cadenas H), unidas por enlaces disulfuro. Estas cuatro cadenas de polipéptidos forman una molécula simétrica comúnmente representada con forma de » Y » y compuesta de dos mitades idénticas, cada una con sitios de unión de antígenos idénticos. Según la variabilidad de la secuencia de aminoácidos, se pueden identificar dos regiones principales (variable y constante) dentro de cada cadena polipeptídica de anticuerpos. Estas regiones se representan comúnmente como luz variable (VL), luz constante (CL), pesada variable (VH) y pesada constante (CH). Los anticuerpos difieren más en su secuencia de aminoácidos en sus regiones variables que subrayan su especificidad de antígeno. Los sitios de unión de antígenos se forman a partir de los terminales amino o regiones variables de las cadenas pesada (VH) y ligera (VL).
La región de unión al antígeno del fragmento o Fab está formada por la cadena ligera completa (VL y CL) y por la región variable completa (VH) de la cadena pesada y una porción de su región constante (CH). La región cristalizable del fragmento o Fc consiste solo en cadenas pesadas constantes (CH).
Clase de anticuerpos
Las moléculas de anticuerpos tienen uno de dos tipos de cadenas ligeras, lambda (λ) o kappa (κ). El tipo de cadena ligera del anticuerpo no se asocia con diferencias en la función del anticuerpo más allá de impartir especificidad de antígeno. En contraste, la composición de cadena pesada de un anticuerpo determina varias propiedades funcionales, como su interacción con otras proteínas (unión al receptor Fc), activación del complemento, avidez y vida media. Las principales clases de cadenas pesadas en mamíferos son m, d, g, a y e, que determinan las clases de anticuerpos o isotipos IgM, IgD, IgG, IgA e IgE, respectivamente. La IgM es el isotipo de anticuerpo principal presente durante una respuesta inmunitaria primaria. El isotipo de anticuerpo IgG predomina durante las respuestas inmunitarias secundarias y es el anticuerpo circulante más común en el sistema inmunitario. Los isotipos de anticuerpos difieren en estructura y funciones inmunológicas.
| Clase de anticuerpos | Clase de cadena pesada | Peso molecular (kDa) | % de Anticuerpos Séricos totales | Propiedades funcionales |
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µ (mu) | 900 | 6 |
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γ (gamma) | 150 | 80 |
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α (alfa) | 385 | 13 |
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ε (epsilon) | 200 | 0.002 |
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delta (delta) | 180 | 1 |
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la Unión de Anticuerpos: Interacciones con antígenos de anticuerpos
Mecanismos de Acción de anticuerpos
La función de un anticuerpo en el sistema inmunitario es unirse y eliminar específicamente partículas extrañas. Los anticuerpos pueden eliminar antígenos extraños a través de varios mecanismos. Neutralización: la unión de anticuerpos sirve para neutralizar partículas extrañas que impiden la interacción con las células y el consiguiente daño e invasión celular.Los anticuerpos de opsonización pueden actuar como etiquetas que reclutan mediadores celulares inmunitarios para eliminar las sustancias extrañas a través de la fagocitosis.
Los anticuerpos del complemento pueden recubrir partículas extrañas y activar el sistema del complemento que conduce a la lisis directa de la sustancia extraña o induce aún más su opsonización.
¿Cuál es la Diferencia entre Afinidad de Anticuerpos y Avidez?
Los anticuerpos se unen de forma reversible a regiones o epítopos únicos dentro de antígenos específicos a través de interacciones débiles no covalentes que incluyen enlaces de hidrógeno, iónicos, hidrofóbicos y Van der Waals. La fuerza o afinidad de la unión de anticuerpos está determinada por la fuerza neta de interacciones débiles entre un único sitio de unión de anticuerpos y su epítopo.
Los antígenos pueden ser multivalentes, lo que se refiere a la presencia de varios epítopos idénticos por antígeno. Los antígenos multivalentes pueden interactuar con múltiples sitios de unión de anticuerpos. Para cualquier molécula de anticuerpo dada, su avidez se define por la fuerza neta de todas las interacciones con un antígeno. Anticuerpos como IgG, IgE e IgD unen sus epítopos con mayor afinidad que los anticuerpos IgM. Sin embargo, cada molécula de IgM puede interactuar con hasta diez epítopos por antígeno y, por lo tanto, tener mayor avidez. Debido a su alta afinidad, el isotipo de anticuerpo IgG es el tipo de anticuerpo más común utilizado en métodos de biología molecular y celular.
¿En qué se diferencian los Anticuerpos Policlonales y Monoclonales?
Durante una respuesta inmunitaria a una sustancia extraña, la activación de las células B conduce a su expansión y formación de células B plasmáticas que secretan anticuerpos específicos para antígenos. Sin embargo, los antígenos son estructuralmente complejos y consisten en múltiples determinantes o epítopos antigénicos. En cualquier antígeno dado, una célula B reconocerá uno de una multitud de epítopos, y diferentes clones de células B secretarán anticuerpos específicos para diferentes epítopos dentro del mismo antígeno. Los anticuerpos secretados por las células B del mismo clon son anticuerpos monoclonales, ya que se unen específicamente al mismo epítopo. Sin embargo, la respuesta humoral general contiene anticuerpos secretados por múltiples tipos de clones de células B y es policlonal de forma natural. Los anticuerpos secretados por células B se encuentran predominantemente en la fracción sérica de la sangre, y el suero que contiene anticuerpos específicos para antígenos a menudo se conoce como antisuero.
Los anticuerpos monoclonales y policlonales son herramientas poderosas que facilitan el análisis de procesos biológicos complejos. Varias ventajas y desventajas están asociadas con cada tipo de anticuerpo cuando se usa como herramienta de biología molecular.
Cómo elegir entre Anticuerpo Policlonal vs Monoclonal
Seleccionar referencias
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