Von Willebrand factor(vWF)は、血漿中に見られる最大のタンパク質です。 それは500から20,000kDaまで及ぶ一連の多量体として血で循環します。 VWFの可変分子量は、タンパク質を含むサブユニットの数の違いによるものです。 vWFは、損傷した血管の内皮下への血小板接着を媒介する。 最大の多量体のみが止血的に活性である。 各vWFサブユニットには、コラーゲンおよび血小板糖タンパク質GPIbおよびGPIIb/IIIaの結合部位が含まれています。 Vwf多量体中の繰り返し結合部位と内皮下の接着タンパク質および血小板表面上の受容体との複数の相互作用は、暴露された内皮下への血小板の”不可逆的”結合をもたらす。 Ｖｗｆの機能的性質は常染色体遺伝子座によってコードされるマルチサブユニット蛋白質の典型的なものである。 Ｖｏｎｗｉｌｌｅｂｒａｎｄ病の表現型は，ｖｗｆのヘテロポリマー形態に組み込まれる機能不全サブユニットの特性によって決定される。 タイプ2A von Willebrandの病気およびmyeloproliferative無秩序で見られる大きいvWFの多量体の不在は出血の傾向と関連付けられます。 一方、正常以上の大きさのvWF多量体を有する患者では、血栓性血小板減少性紫斑病（TTP）および溶血性尿毒症症候群（HUS）で起こるため、血栓症のリスクが高 タンパク質分解酵素（複数可）は、vWFの高分子サイズの生理学的調節に関与している。 ヒト血しょうからｖｗｆを切断するプロテアーゼをｉｎｖｉｖｏで切断されるのと同じペプチド結合で精製した。 vWFは生理学的緩衝液中のプロテアーゼに対して非常に耐性であったが、低塩濃度または1M尿素の存在下で分解された。 これは、vwf分子の立体配座の変化は、特定のプロテアーゼ感受性ペプチド結合を公開し、したがって、vWF多量体の分解を促進することが表示されます。 2A型vWFのいくつかの変異体では、vWFサブユニットの切断部位は、通常のvWFよりもタンパク質分解分解の影響を受けやすいが、TTPまたはHUSの患者ではプロテ vWF分解プロテアーゼは、止血および血栓症の先天性または後天性障害の病因において重要な役割を果たす。