周辺タンパク質

周辺タンパク質とは何ですか

周辺タンパク質、または周辺膜タンパク質は、細胞膜の脂質二重層の表面と相互作用するアミノ酸から形成された生物学的に活性な分子のグループです。 インテグラル膜タンパク質とは異なり、末梢タンパク質は細胞膜内の疎水性空間に入ることはない。 その代り、周辺蛋白質にそれらが脂質の分子の隣酸塩頭部または必要な蛋白質に引き付けるようにするアミノ酸の特定の順序があります。

膜に付着するが、それにロックされない能力は、末梢タンパク質が細胞膜の表面上で働くことを可能にする。

膜に付着するが、それにロックされ 周辺蛋白質はいくつかの異なった細道によって活動化させるか、または不具にすることができます。 多くの周辺蛋白質はまた多くの複雑な生化学的な細道の部分です。 それらは、細胞内または細胞外の物質の移動に関与し、他のタンパク質および酵素を活性化し、または細胞間相互作用に関与することができる。

末梢タンパク質の構造

下の画像では、いくつかの末梢タンパク質が標識されています。 末梢タンパク質は明確な構造を持っていませんが、それはそれを末梢タンパク質にするいくつかの重要な側面を持っています。

膜タンパク質

まず、すべての末梢タンパク質が細胞膜に関連付けられています。 これらのタンパク質のアミノ酸配列は、タンパク質を膜に引き寄せるという点でユニークであり、膜の表面に集まる傾向があります。 これにより、指定された行動を実行するための適切な場所にいることができます。 画像では、オレンジ色の周辺タンパク質は、脂質二重層を構成するホスホグリセリド脂質分子またはインテグラルタンパク質のいずれかに付着していることが見られる。 アミノ酸のこれらの区域のない蛋白質は膜に引き付けられません。 それは細胞質全体に均等に分布し、末梢タンパク質ではない。

第二に、末梢タンパク質はアミノ酸の疎水性領域を持たない。 これ、および他のアミノ酸基の極性は、細胞膜の表面上に末梢タンパク質を保持する。 これは、ホスホグリセリドの両親媒性の性質によるものである。 これは、青色の「頭部」領域が極性で親水性であることを意味する。 膜の中央を構成する黄色の”尾”は疎水性である。 膜に吸い込まれないようにするために、周辺タンパク質は、多くの場合、その表面に露出した親水性アミノ酸の多くを持っています。 インテグラルタンパク質は、中間部に疎水性アミノ酸を、水に曝された部分に親水性アミノ酸を露出させる。 これは効果的に膜内でそれらをロックします。

末梢タンパク質の機能

サポート

末梢タンパク質の主な役割の一つは、細胞内細胞骨格と細胞外マトリックスの成分の両方を指示し、維持することである。 これらの構造の両方は、一連の細胞小器官、フィラメント、および細管によって形成される。 これらの小さな構造は、剛性や張力を提供することができますが、彼らはに接続するために何かを必要としています。

末梢タンパク質は、細胞膜へのこの付着点を提供することができる。

末梢タンパク質は、細胞膜へのこの付着点 細胞は多くの点で細胞骨格と細胞外マトリックスを使用します。 ほとんどの場合、それらはセルの形状とサイズを制御するために使用されます。 細胞骨格はまた、代謝産物の周りを移動する機能を提供し、様々な末梢タンパク質から終了または開始することができる。 例えば、ゴルジ装置に新たに包装されたタンパク質のパケットは、細胞骨格を使用して細胞質ゾルを通って移動することができる。 それが排出される細胞膜に達すると、特定の末梢タンパク質がパッケージを認識し、それを排出するプロセスを開始する。

コミュニケーション

細胞外マトリックスは、構造的なサポートを提供するだけでなく、多くの細胞で情報を収集するための広大なネットワー 例えば、細菌は、末梢タンパク質を刺激するために、細胞外マトリックスのフィラメントから始まる一連の反応を使用する。 これらの蛋白質はそれから必要な蛋白質にメッセージを渡し、メッセージは細胞の中で運ばれます。 ここで、それは別の末梢タンパク質に渡され、最終的に応答が開始される。このようにして、微視的な生物または細胞は、その身近な環境について多くを学ぶことができます。

このようにして、多細胞生物を形成するために一緒に成長する細胞が反応し、適切な時期に成長を停止する。 周辺蛋白質、また他の多くの蛋白質および化学信号は、DNAか他のオルガネラからの応答を刺激できる連鎖された反作用を作成します。 このようにして、細胞はより多く成長し、危険に反応し、あるいはその微小環境とそれが受け取る信号に基づいてそれ自身の毒素を放出することさえさらに、多くの末梢タンパク質は、pHや温度などの特定の要因に基づいて、膜から付着および剥離することができる。 これは細胞が異なった環境のための異なった作戦を、また細胞シグナリングおよびホルモンの受信のような制御プロセス開発するようにします。

酵素

多くの末梢タンパク質は、特定の基質上で作用を行うために細胞膜の表面に存在する。 これはそれを分解するか、または別の分子と結合することであるかもしれません。 単純な酵素機能を持つ末梢タンパク質は、それらが作る分子が細胞膜内または細胞膜の近くに必要とされるため、しばしば末梢タンパク質である。 例えば、細胞膜自体の合成および破壊を制御するいくつかの酵素は、末梢タンパク質である。

分子移動

多くの周辺タンパク質も小分子や電子の移動に関与しています。 これらのタンパク質は、細胞膜への親和性のために、反応が狭い空間にとどまり、高度に調整されることを可能にする。 電子輸送鎖内に見出されるタンパク質の多くは、末梢タンパク質である。 これらの蛋白質はに付す必要な蛋白質からの電子を移し、他の蛋白質および分子に電子を渡すことができます。 効果的に、これは解糖の生成物の分解から容易にアクセス可能な分子またはATPへのエネルギーを貯蔵する。 疎水性である他の分子は、末梢タンパク質に結合することができ、膜を横切ってまたは膜を通って様々な方法を通過することができる。

クイズ

1. ディフェンシンは、昆虫免疫系によって産生される分子の一種である。 これらの周辺蛋白質は細菌の細胞の表面に付し、小さい穴を作成します。 これは、順番に、その内容物を排出することができ、細菌を殺す、細胞を開いて破壊します。 ディフェンシンが末梢タンパク質であることが重要なのはなぜですか?
A.それは重要ではありません
B.末梢タンパク質は、彼らが働く細胞膜に魅了されています
C.defensinタンパク質は、膜に統合する必要があります

質問#1への答え
Bは正しいです。 Defensins蛋白質は結果を作り出すために脂質のbilayerと相互に作用しなければなりません。 彼らがそれに惹かれなければ、彼らは効率的に機能しないでしょう。 代わりに、彼らはあてもなく周りに漂流するだろう。 彼らは膜の表面を見つける必要がありますが、それを破壊するために膜の中に統合する必要はありません。

2. なぜ末梢タンパク質はその表面に疎水性アミノ酸ではなく親水性を持っているのですか?
A.細胞膜の親水性領域と結合を形成するには
b.膜で自分自身をロックするには
C.膜からの脱離から分子を停止するには

質問#2への答え
Aは正 周辺蛋白質は細胞膜が付いている一時的な結束を形作り、特定の信号の特定の時に、取り外し、再付着するようにそれらがする。 これは細胞が蛋白質および反作用のネットワークを使用して調整し、伝達し合うことを可能にする。

3. インテグラルタンパク質と末梢タンパク質の主な違いは何ですか?
A.インテグラルタンパク質は、細胞表面上に座る
B.末梢タンパク質は、細胞膜を横切る
C.インテグラルタンパク質は、膜の疎水性領域に交差

質問#3への回答
Cは正しいです。 末梢タンパク質は疎水性領域に交差することはありません。 彼らは主に親水性の性質のためにこの地域からはじかれます。 これにより、細胞内にあるか外部にあるかにかかわらず、それらは膜の表面に留まり、動作するように強制されます。
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